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（專利號：ZL 201510680435.X） 簡介：本發(fā)明公開了一種負載型Au?Pd/mpg?C3N4納米催化劑催化甲酸脫氫的方法，屬于化學化工技術(shù)領(lǐng)域。本發(fā)明將制備好的負載型Au?Pd/mpg?C3N4納米催化劑置于反應器中，將反應器置于油浴中升至一定溫度，接著將甲酸和甲酸鈉混合液加入反應器中進行反應，生成的氫氣采用排水法收集。所述Au?Pd/mpg?C3N4納米催化劑是采用Au、Pd和去離子水按照一定摩爾比配置，將載體mpg?C3N4加入上述溶液中，向混合液中添加還原劑，經(jīng)過濾、干燥后制得。與傳統(tǒng)的負載型催化劑不同的是：根據(jù)本發(fā)明，調(diào)節(jié)催化劑中金屬金、鈀的含量及mpg?C3N4含量就可以制得用于甲酸脫氫制氫氣的高活性、高選擇性負載型Au?Pd/mpg?C3N4納米催化劑。

山東大學多源固廢基土木功能材料產(chǎn)業(yè)示范生產(chǎn)系統(tǒng)招標項目的潛在投標人應在山東省魯成招標有限公司2408室（濟南市經(jīng)十東路10567號成城大廈A座），疫情期間招標文件采用郵寄方式，不需現(xiàn)場領(lǐng)取。獲取招標文件，并于2022年06月14日09點00分（北京時間）前遞交投標文件。

本發(fā)明公開了一種焦磷酸測序檢測clade2.1.3分支H5N1亞型禽流感病毒的方法。本發(fā)明提供了一種檢測clade 2.1.3分支H5N1禽流感病毒的成套引物，包括如下引物對：所述引物對由序列表中序列1所示的單鏈DNA分子和序列表中序列2所示的單鏈DNA分子組成。上述成套引物還包括核苷酸序列為序列表中序列3的測序引物。本方法的特異性強、靈敏度高，與病毒分離和血凝抑制實驗等常規(guī)實驗方法的鑒定結(jié)果相比，符合率達100％，可以及時對禽染病情況及區(qū)域、環(huán)境的病毒污染情況作出及時快捷的檢測和確診，這對于及時監(jiān)測clade2.1.3分支H5N1禽流感病毒入境傳播具有重要意義。

具有開殼結(jié)構(gòu)的自由基有著獨特的光學、電學和磁學性質(zhì)，在有機電子學、自旋磁電子學、非線性光學和儲能器件等眾多領(lǐng)域中具有廣泛的應用前景。課題組通過理論計算和順磁共振結(jié)果證明BTICN和QTICN具有雙自由基特性，其中具有更大分子骨架的QTICN的雙自由基特征指數(shù)達到0.67。

（專利號：ZL 201410066913.3） 簡介：本發(fā)明公開了一種綠色催化合成N-(苯基亞氨基)吲唑-1-硫代酰胺類化合物的方法，屬于有機合成技術(shù)領(lǐng)域。該合成反應中芳香醛、雙硫腙與5，5-二甲基-1，3-環(huán)己二酮的摩爾比為1：1：1，多磺酸基布朗斯特酸性離子液體催化劑的摩爾量是所用芳香醛的20～50%，反應溫度為80～100℃，反應時間為25～60min，反應后冰水冷卻，抽濾，濾渣經(jīng)硅膠色譜柱分離得到純N-(苯基亞氨基)吲唑-1-硫代

本發(fā)明的主要工作是基于多源異構(gòu)網(wǎng)絡推斷主體(用戶)之間的社 會關(guān)系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關(guān)系，本發(fā)明中只以用 戶為例)的方法，異構(gòu)網(wǎng)絡是指網(wǎng)絡中主體類型多種或者主體之間的關(guān) 系類型多種，關(guān)系可以分為好友和其他兩種。主要內(nèi)容包括在兩個(例 如 Twitter 網(wǎng)絡、通訊網(wǎng)絡)異構(gòu)網(wǎng)絡中，兩個網(wǎng)絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網(wǎng)絡中主體之間的關(guān)系鏈接類型是不同的在 Twitter 網(wǎng)絡 中用戶之間的關(guān)系是

本發(fā)明提供了光催化劑 Er3+:Yb0.20Y2.80Al 5 N0.10F0.10O11.80 /Pt-TiO2 的制備方法，并將其應用在在光催化分解水制氫中。

臨床上，由于病原體與宿主之間復雜的相互作用，病毒-細菌混合肺炎會導致非常高的死亡率，對全世界人類健康造成了嚴重威脅。在新型冠狀病毒肺炎(COVID-19)全球大流行期間，幾乎所有嚴重的COVID-19患者都因繼發(fā)性細菌感染而接受抗生素治療，許多患者死于細菌繼發(fā)感染而非病毒本身，包括多重耐藥細菌感染。

蛋白酶體是細胞中用來調(diào)控特定蛋白質(zhì)的濃度和清除錯誤折疊蛋白質(zhì)的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調(diào)控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態(tài)近原子分辨的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩(wěn)或過渡態(tài)的共存結(jié)構(gòu)，并首次發(fā)現(xiàn)其中一個亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的CP的底物轉(zhuǎn)運通道處于開放狀態(tài)（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發(fā)現(xiàn)被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態(tài)的全酶結(jié)構(gòu)離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎(chǔ)上，利用他們自主開發(fā)的基于統(tǒng)計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結(jié)合狀態(tài)下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數(shù)據(jù)展開了深入分析，得到了6個共存的動態(tài)結(jié)構(gòu)，其中包括3.6埃分辨率的基態(tài)結(jié)構(gòu)，3.5埃的開放態(tài)CP結(jié)構(gòu)，和三個CP開放態(tài)對應的亞穩(wěn)簡并態(tài)全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結(jié)構(gòu)。另外兩個中間態(tài)結(jié)構(gòu)分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態(tài)對應的全酶結(jié)構(gòu)的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構(gòu)象變化，至少有四個ATP-γS分子穩(wěn)定結(jié)合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結(jié)合狀態(tài)下形成的非穩(wěn)定動態(tài)構(gòu)象提供了重要證據(jù)。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉(zhuǎn)運通道呈現(xiàn)從螺旋到鞍形不同的拓撲結(jié)構(gòu)變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎(chǔ)。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉(zhuǎn)運通道發(fā)生大幅度的拓撲變構(gòu)