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本發明公開了一種平底螺旋立銑刀正交車銑軸類工件的切削力 建模方法，包括步驟：分別建立螺旋立銑刀坐標系和軸類零件坐標系， 確定兩個坐標系間的坐標變換；在建立的坐標系中，明確正交車銑切 削運動軌跡，確定軸向進給、徑向進給和總進給；根據計算得到的正 交車銑運動軌跡和確定的進給，確定正交車銑切屑幾何；對每個離散 層建立微元正交車銑切削力計算公式，根據確定的正交車銑切屑厚度、 切削深度和正交車銑切入切出角，判斷各離散層是否參與切削，確定 微元切削力的積分限，積分參與切削的微元切削力，獲得當前切削狀 態總切削力

新質生產力是創新起主導作用，擺脫傳統經濟增長方式、生產力發展路徑，具有高科技、高效能、高質量特征，符合新發展理念的先進生產力質態。

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本發明的主要工作是基于多源異構網絡推斷主體(用戶)之間的社 會關系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關系，本發明中只以用 戶為例)的方法，異構網絡是指網絡中主體類型多種或者主體之間的關 系類型多種，關系可以分為好友和其他兩種。主要內容包括在兩個(例 如 Twitter 網絡、通訊網絡)異構網絡中，兩個網絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網絡中主體之間的關系鏈接類型是不同的在 Twitter 網絡 中用戶之間的關系是

本發明公開一種基于力覺信息和姿態信息的肢體運動意圖理解與上肢康復訓練機器人及其控制方法，通過姿態傳感器分別獲取人體手臂的各個姿態信息，并輸入至控制器，人體手臂發力通過搖桿作用于六維力傳感器上，六維力傳感器輸入相應信號至控制器，控制器將獲取到的姿態參數以及力覺參數，通過建立的意圖識別模型解算，并控制康復訓練機器人做出相應動作，對康復訓練機器人實現控制，以實現微弱主動力下的輔助主動訓練。

【發 明人】唐于平；劉欣；段金廒；林祥志；林汝榕【摘    要】本發明公開了鬼鲉或鬼鲉肝臟提取物在制備提高免疫力的保健品或藥品中的應用，本發明以資源豐富的海洋資源鬼鲉為研究對象，通過大量藥理實驗篩選鬼鲉的藥理活性，實驗結果表明，鬼鲉及其肝臟提取物具有明顯的提高免疫器官指數，減少免疫器官損傷，增加免疫細胞的數目，提高血液中和細胞因子含量以及促進脾淋巴細胞的分裂增殖的作用，顯示出非常好的增強免疫力的作用，并且對非特異性免疫、體液免疫及細胞免疫均具有很好的增強作用，且實驗結果表明用藥安全可靠。鬼鲉資源豐富，可開發成新的提高免疫力功效的保健品或藥品，具有很好的應用前景。

【發 明 人】唐于平；劉欣；段金廒；林祥志；林汝榕 【摘要】 本發明公開了鬼鲉或鬼鲉肝臟提取物在制備提高免疫力的保健品或藥品中的應用，本發明以資源豐富的海洋資源鬼鲉為研究對象，通過大量藥理實驗篩選鬼鲉的藥理活性，實驗結果表明，鬼鲉及其肝臟提取物具有明顯的提高免疫器官指數，減少免疫器官損傷，增加免疫細胞的數目，提高血液中和細胞因子含量以及促進脾淋巴細胞的分裂增殖的作用，顯示出非常好的增強免疫力的作用，并且對非特異性免疫、體液免疫及細胞免疫均具有很好的增強作用，且實驗結果表明用藥安全可靠。鬼鲉資源豐富，可開發成新的提高免疫力功效的保健品或藥品，具有很好的應用前景。

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構