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產品詳細介紹  鼎易數影儀X510 鼎易數影儀X510可以幫助您實現A3大幅面文檔拍攝/復印；擁有500萬像素，小巧精致、便攜；是商務人士的好文檔管家，是老師的得力幫手。 產品特點 高速高分辨率A3大幅面文檔拍攝/復印  采用高性能高分辨率CMOS傳感器，只要輕輕“一鍵”點擊鼠標即可完成文件或實物的拍攝/復印工作，文檔可以是A3、A4、A5、A6尺寸的。 具有500萬像素的鏡頭  只要把文件放置于鼎易數影儀下拍攝，影像是高清高分辨率的圖片，可通過OCR識別功能，可識別多個國家的語言，提取文字直接使用，也可直接編輯文字。文檔管家 ：軟件可實現文檔或實物的拍攝/復印、圖片編輯、網絡傳真、郵件發送、PDF保存、OCR識別等應用。 小巧精致、便攜 ：合攏尺寸只有337mm*100mm*128mm，可放置在提包里，隨身攜帶。 產品功能 1.高速掃描 ：高速完成A3、A4、A5、名片等文件的掃描與保存，讓辦公瞬間提升。 2.實物展示：實物實時拍攝功能，數影儀的拍攝感應組件可向上調整90°角度，方便實體對象的拍攝并可以將之數字化存盤。可連續拍攝，時距自由設定。 3.圖像處理：數影儀為你提供了功能強大的圖片處理功能，實現了許多圖像處理軟件的常用功能，為你提供了圖片添加文字、框選、鏡像、旋轉、裁切、改變圖像大小、反色、灰度圖、二值圖、抖動處理、顏色變換、增加亮度、降低亮度、增加飽和度、降低飽和度等功能。 4.文檔識別：快捷，專業的OCR識別技術更清晰，將拍攝好的文檔圖像轉變為可編輯的word文件。 5.免拍打印：經由數影儀所提供之驅動接口將文件，照片等影像以約1秒的速度截取，并可經由你的黑白或彩色打印機實時打印，具有文件影印的功能。可自由設定放大縮小比例及旋轉，并可翻拍一部書或是裝訂的文件。 6.網絡傳真：透過數影儀所拍攝截取之影像，可經由傳真軟件選擇傳真機號碼，實時傳真至對方。7.即時投影：數影儀為直立式設計，實體對象可置于拍攝鏡頭下，實時捕捉實物影像并與軟件與之配合，直接投影于銀幕上，提供實時無限度的縮放與移動，投影時可提供批注，是簡報時不可或缺的展示利器。 8.視頻錄像：視頻錄像功能，數影儀除了提供文件及實物之拍攝功能外，隨機附贈之程序具實時錄像錄音之功能且操作方便，錄像時間之長短并無限制，且每秒至多可錄78張畫面。 9.電子郵件：經由數影儀掃描存盤之影像可經郵箱發送E-Mail至他方。 產品規格 展開尺寸：     337mm*245mm*128mm合攏尺寸：     337mm*100mm*128mm拍攝范圍：     A3像素：         2592*1944圖片格式：     JPG、TIF、PNG、BMP輸出格式：     PDF、DOC、TXT              視頻格式：     AVI    接口類型：     USB2.0光源補償：     LED燈 重量：         0.831KG感光元件：     CMOS 應用領域  鼎易數影儀X510是適合于金融機構、政府機關、中小企業、教育行業等共同應用的一款高速高分辨的文檔拍攝儀設備。適用于銀行、證劵、保險等各類金融組織，以及政府辦公室、稅務部門、海關、醫院等行政事業機關和幼兒園、中小學、高中以及大學等教育場所。在日常掃描，檔案存儲，行政辦公方面都能夠快速處理。   金融行業     單據、表格、合同、圖紙、客戶個人資料的快速掃描，自動存儲，整理歸檔；實現網絡化儲存資料；資料的網絡化遠程集中授權。教育行業     老師備課，實物展示；學生試卷、學生檔案的快速掃描，自動存儲，整理歸檔，實現紙質原件的網絡化管理和查詢。政府機關     證件識別；文件、數據、表單、賬本、手寫報告/申請/證明等的快速錄入，自動存儲，整理歸檔，實現原件證據網絡化管理與查詢。通訊行業     用戶辦理業務的證件進行文檔影像數字化，以后不同級別、形式的查閱存檔文件，從而提高通信營業廳的整體信息化水平，避免損失，提高了用戶原始檔案的安全性。

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構