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蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構

南京師范大學的周小四教授課題組與沈健教授課題組合作，通過多步模板法成功制備了蛋黃殼結構的FePO4（FePO4YSNSs），并用于鈉離子電池正極。FePO4YSNSs由介孔結構的納米蛋黃和堅固多孔的納米蛋殼構成。另外，改變初始碳球模板的酸化程度，空心FePO4納米球（FePO4HNSs）和實心FePO4納米球（FePO4SNSs）也被相繼合成。值得注意的是，這一多步模板法還可用于制備蛋黃殼、空心和實心結構的Fe2O3。 FePO4YSNSs在鈉離子電池正極中具有獨特的優勢：首先，蛋黃殼結構和納米顆粒構筑單元都可以有效地減輕在嵌/脫鈉過程中的內部應力；大比表面積和小孔徑可以減小鈉離子/電子的擴散距離，從而提高儲鈉動力學。其次，介孔的納米蛋黃可以改善FePO4YSNSs正極的電解質滲透，從而加速電荷轉移和鈉離子擴散；堅固的納米殼可以增強FePO4YSNS的結構完整性，從而提高了循環穩定性。另外，高密度的FePO4納米殼的帶隙比低密度的FePO4納米蛋黃的帶隙小，導致在納米殼和納米蛋黃之間形成一個內置電場，這將提高電荷轉移動力學并導致高倍率性能。將上述獲得的FePO4YSNSs用于鈉離子電池正極，電化學測試表明：與FePO4HNSs和FePO4SNSs相比，FePO4YSNSs的儲鈉性能最優（在100 mA g−1的電流密度下，可逆容量為106.3 mAh g−1；循環1000圈后，容量保持率為91.3%）。更重要的是，這種簡單易行的多步模板法與獨特的蛋黃殼結構，不僅使FePO4具有優異的儲鈉性能，還將為催化等其它領域提供新思路。

研究發現與羧酸基團相連的硼原子NPA (Natural Population Analysis)電荷越大，對應的碳硼烷羧酸脫羧產生自由基的能壘就越低，實驗上與三氟甲基烯烴底物的反應產率也越高，即富電子硼位點有利于脫羧產生碳硼烷自由基。?

該項研究工作提出了新的面向復雜種植和灌溉條件的農業區遙感蒸散發時空數據的融合方法，該算法采用農業區相對均勻氣象和灌溉條件的水文響應單元代替傳統的分解窗口，并提出一種ET校正的方法，基于作物種植結構對ET進行分解和重構。