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本發明公開了一種基于模板匹配的芯片定位方法，具體包括以 下步驟:步驟一，制作模板;步驟二，對待定位圖片進行預處理，增 大背景與芯片基體的對比度;步驟三，對預處理后的圖片進行圖像分 割，得到 blob 塊，利用 blob 塊的面積和 blob 塊對應的最小外接矩形 的邊長信息排除存在連晶、缺損缺陷的芯片;獲取剩下的 blob 塊的最小外接矩形的中心位置坐標，以及短邊與水平方向的夾角;步驟四， 根據步驟三得出的中心位置坐標和

本發明公開了一種倒裝 LED 芯片在線檢測裝置，其包括：工作 臺模塊、收光測試組件、運輸傳輸組件、探針測試平臺、精密對準系 統，其中，在工作中，運輸傳送系統可以運輸盤片工作臺到合適的工 作區域，調整位姿之后，啟動探測對準系統對探針工作臺進行控制， 使探針與待測試的芯片接觸通電，使芯片發亮，從而收光測試組件可 以對其進行檢測。按照本發明的機械結構，能夠成功地解決倒裝 LED 芯片電機和發光面不同側的問題，并且采用了精密圖像運動控制技術， 實現了倒裝 LED 芯片的高速精密測試，加快了芯片的檢測效率。按

本發明公開了一種倒裝 LED 芯片在線檢測方法，該方法所涉及 的檢測裝置包括盤片裝載臺、運輸傳輸系統、收光測試組件、探針工 作臺以及探測對準系統，其中，該在線檢測方法為:在工作中，運輸 傳送系統可以運輸盤片工作臺到合適的工作區域，調整位姿之后，啟 動探測對準系統對探針工作臺進行控制，使探針與待測試的芯片接觸 通電，使芯片發亮，從而收光測試組件可以對其進行檢測。按照本發 明的機械結構，能夠成功地解決倒裝 LED 芯片電機和發光面不同側的 問題，并且采用了精密圖像

本發明公開了一種倒裝 LED 芯片測試裝置，該裝置包括:工作臺模塊、運輸傳輸組件、收光測試組件、探針測試平臺以及精密對準 系統，其中，在工作中，運輸傳輸組件可以運輸待測試倒裝 LED 芯片 到合適的工作區域，使待測試倒裝 LED 芯片對準收光測試組件的收光 口處，調整位姿之后，啟動探針測試平臺，使探針與待測試的芯片接 觸通電，使芯片發亮，從而收光測試組件可以對其進行檢測。按照本 發明的機械結構，能夠成功地解決倒裝 LED 

國際上第一個鈮酸鋰有源光量子芯片 一、項目分類 重大科學前沿創新、關鍵核心技術突破 二、成果簡介 南京大學物理學院祝世寧院士的科研團隊，研制出國際上第一個鈮酸鋰有源光量子芯片。該芯片集成了微型化光學超晶格糾纏光源、波導量子干涉器、波分復用器及電光調制器等不同功能器件,實現了糾纏光子的高效產生、高速電光調制并完成相應的信息處理功能。該芯片由光纖耦合輸入輸出,能在室溫穩定工作，工作電壓低于3.55V，調控速率可達40GHz。芯片的多項核心指標如糾纏光子產率、調諧速率、調諧帶寬等創下當時國際最高水平，為光量子集成光學和信息處理開辟了一條和硅基芯片不同的技術路線。 成果以編輯推薦形式發表在物理學頂級期刊《物理評論快訊》(Phys. Rev. Lett. ,2014)上，被國際Physics、IEEE Spectrum等科技媒體重點評述。成果也成功入選中國光學十大進展(2014)，以此為主要成果之一的“光學超晶格中糾纏光子的產生、調控和應用”獲2020年高等學校自然科學獎一等獎。以此成果為基礎，團隊成功獲批和完成基金委重大科研儀器研制項目，研制出多種高性能量子光源。

本發明公開了一種基于電控液晶雙模微透鏡的控光芯片。該芯片包括面陣電控液晶雙模微透鏡；其包括液晶材料層，依次設置在液晶材料層上表面的第一液晶初始取向層、第一電極層、電絕緣層、第二電極層、第一基片和第一增透膜，以及依次設置在液晶材料層下表面的第二液晶初始取向層、公共電極層、第二基片和第二增透膜；第一電極層由其上布有 m×n 元陣列分布的圓孔的一層勻質石墨烯膜構成，公共電極層和第二電極層分別由一層與第一電極層同質的勻質石

本發明公開了一種液晶基紅外波束偏振控制芯片，包括芯片殼體(4)以及位于該芯片殼體(4)內的陣列化液晶偏振控制結構(3)；芯片殼體(4)上設置有第一驅控信號輸入端口(1)，第二驅控信號輸入端口(2)，第三驅控信號輸入端口(5)，第四驅控信號輸入端口(6)。紅外光波進入芯片的陣列化液晶偏振控制結構后，按照液晶偏振控制結構的陣列規模和排布情況被離散化為子波束陣。子波束與受控電場激勵下的液晶分子相互作用，被執行水平、垂直、4

本發明公開了一種芯片連晶缺陷識別方法，該發明主要用于在 芯片制造過程中識別含連晶缺陷的不合格芯片；包括三個步驟：步驟 一，對采集到的芯片圖片進行模板匹配，定位出芯片的位置，根據芯 片的位置，對圖片進行截取；步驟二，對截取獲得的圖片進行預處理， 增大芯片基體與背景的差別；步驟三、對經過預處理的圖片進行分割， 獲取 blob 塊，對 blob 塊進行特征分析：首先以面積為基準判斷出是否 含連晶缺陷；對面積正常的 blob 塊，獲取其 blob 塊最小外接矩形的中 心點以及四邊中點的位置，以中心點以及四邊

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡稱UPS）是細胞內最重要的蛋白質降解通路，對維持生物體內蛋白質的濃度平衡，以及對調控蛋白、錯誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關重要的作用，參與了細胞周期、基因表達調控等多種細胞進程，由UPS失常引發的蛋白質新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學家被授予了諾貝爾化學獎，以表彰他們對該降解通路的發現。UPS中蛋白酶體是細胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復雜的大型全酶超分子復合機器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質量約為2.5MDa。美國FDA批準的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標。近年來，隨著冷凍電鏡技術的發展和應用，人們對這一大分子機器的結構和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報道了人源蛋白酶體基態的3.6?冷凍電鏡結構及其他三個亞納米分辨構象，并首次發現一個亞穩態構象的核心顆粒（Core Particle，簡稱CP）底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報道了6個ATPγS結合狀態下的26S動態結構，包括三個CP開放態對應的亞穩簡并態近原子分辨（4~5?）結構（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構和內在運動行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對于蛋白酶體如何實現底物降解的原子水平工作機制仍一無所知。此外，盡管冷凍電鏡技術近年來廣泛應用于分析具有動態特征的蛋白復合體結構和平衡態構象，但對其中間態結構和非平衡構象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動力學分析還有相當一段距離。 為了真正實現原子水平的蛋白酶體底物降解動態過程的冷凍電鏡三維重建和動力學表征，毛有東課題組攻克了兩大技術難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態構象？課題組發展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點，在底物降解中間過程，通過將ATP快速置換成ATPγS，結合快速冷凍的優勢，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過程的中間態。其二，如何在從冷凍電鏡數據中分析出更多構象的同時，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過多年持續努力，發展了多種基于人工智能和機器學習的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對蛋白酶體的動力學特征，設計了一套極其有效的整合了多種算法的多構象分類流程。通過這兩套技術方案的完美結合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態構象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結合到去泛素化，再到底物轉運的動態過程。與同期在Science上發表的與底物結合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結構（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構象數量多一倍，全部構象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態結構中底物并不能真正自由轉運，所推測的機理僅限于底物轉運這一步，對于其他三大Nature論文所回答重要問題均無法給出答案。這體現了該Nature論文不僅在實驗方法的原創性上和數據分析水平和質量上，更在科學發現和問題探究的深度和廣度上大幅超越了來自Science的競爭性論文。圖一 七個利用冷凍電鏡解析的精細原子結構完整揭示了從泛素識別、去泛素化反應、轉運啟動和持續降解的核心功能動態過程。 作為整個蛋白酶體的動力來源與運轉核心，AAA-ATPase激酶分子馬達展現出了三種不同的核苷酸水解協作模式，6個ATPase亞基協調工作，交替與底物發生相互作用。在去泛素化過程（EB態）中，處于對立位置的兩個ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內的底物轉運通道被打開，使得底物可以進入軸心通道；與此同時，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發生相互作用，執行其作為去泛素化酶的功能；在轉運起始過程（EC態）中，相鄰的兩個ATPase亞基Rpt1與Rpt5會同時水解ATP，調控顆粒（Regulatory Particle，簡稱RP）發生大規模轉動并釋放泛素；在底物去折疊與轉運過程（ED態）中，三個相鄰的ATPase亞基會分別同步進行ATP的結合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過程會單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學能轉換為機械能，使得相應的ATPase亞基發生剛體轉動，推動底物的去折疊和單向輸運，同時CP的轉運通道入口打開，底物被送入通道中進行降解。這些研究結果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結構和動力學信息，對于理解生物體內蛋白質的降解過程和一系列負責物質輸運的ATPase馬達分子的一般工作原理具有極為重要的科學意義。