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本發(fā)明公開(kāi)了膠體NiO納米晶的制備方法，將羧酸鎳、保護(hù)配體、醇或胺和有機(jī)溶劑混合，惰性氣氛下攪拌并抽真空；將反應(yīng)器中的混合物加熱到100～350℃，反應(yīng)后經(jīng)冷卻、沉淀劑沉淀、提純處理，得到所述的膠體NiO納米晶；所述羧酸鎳的通式為：(R1-COO)2Ni，所述保護(hù)配體的通式為(R2-COO)nM，其中，R1與R2獨(dú)立地選自H、C2～C30的烴基或芳基，所述Mn+與羧酸根結(jié)合形成的羧酸鹽的反應(yīng)活性低于羧酸鎳，n為羧酸根數(shù)。本發(fā)明還公開(kāi)了所述制備方法得到的純相膠體NiO納米晶，具有易于低溫溶液工藝成膜、功函數(shù)高等優(yōu)點(diǎn)，有望應(yīng)用于有機(jī)薄膜太陽(yáng)能電池、有機(jī)發(fā)光二極管、量子點(diǎn)發(fā)光二極管等諸多領(lǐng)域。

本發(fā)明公開(kāi)了一種鐵基非晶合金磁性材料及其制備方法。該合金材料的化 學(xué)分子式為：(Fe100-aCoa)x-Dyy-Bz-Siw，式中的x，y，z，w為原子百分?jǐn)?shù)：60≤x ≤75，5≤y≤25，20≤z≤25，0≤w≤10，0≤a≤10，且x+y+z+w＝100。該合金 的制備過(guò)程如下：將工業(yè)純金屬原料以及FeB合金按合金配方配料，采用真空 感應(yīng)熔煉成母合金，然后用單輥甩帶法制得非晶薄帶。本發(fā)明具有較好的玻璃 形成能力，且軟磁性能優(yōu)良。所需的原材料大多為工業(yè)純度，從而降低了成本， 同時(shí)制備工藝簡(jiǎn)單，可廣泛應(yīng)用于結(jié)構(gòu)材料和磁性材料等方面。

基于半導(dǎo)體異質(zhì)結(jié)概念，首次通過(guò)工藝簡(jiǎn)單，成本低廉熔融鹽法合成一系列鉭酸鈣基半導(dǎo)體異質(zhì)結(jié)復(fù)合材料，發(fā)現(xiàn)了兩元及多元半導(dǎo)體復(fù)合物組分及其含量可通過(guò)改變前驅(qū)物比例簡(jiǎn)單調(diào)控，證明該異質(zhì)結(jié)復(fù)合物相，組分變化與光催化制氫性能有著密切關(guān)系，闡明不同鉭酸鈣晶相界面異質(zhì)結(jié)形成促進(jìn)光生電荷有效分離機(jī)制，極大地提高光催化制氫性能。

鋁合金結(jié)晶組織的微細(xì)化會(huì)顯著提高鋁材的強(qiáng)韌性、組織均勻性、致密性、 耐蝕性、加工工藝性和表面質(zhì)量等，并減少偏析和裂紋等諸多鑄造缺陷。目前， 國(guó)內(nèi)外通常采用 Al-Ti-B 或 Al-Ti-C 中間合金來(lái)細(xì)化晶粒，但 Al-Ti-B 中間合金 126 的形核襯底質(zhì)點(diǎn) TiB2 本身的直徑大小在 0.5-3.0μm，而且往往以較大的聚集團(tuán) 形式存在，如此大的顆粒團(tuán)在加入到鋁合金中后會(huì)帶來(lái)一系列的副作用。而普 通 Al-Ti-C 中間合金細(xì)化效果不穩(wěn)定，易衰退，難以滿足鋁制品產(chǎn)品質(zhì)量的要 求。 Al-Ti-C 中間合金之所以細(xì)化效果不穩(wěn)定和容易衰退，是由于其中的 TiCx 晶體存在較多碳空位，從而使之失穩(wěn)，且隨 TiCx中碳空位數(shù)量的增加，Al 原子 在 TiCx 表面的偏聚及有序化受到抑制，由原來(lái)的完全共格逐漸轉(zhuǎn)變?yōu)椴煌耆?格。因此，減少 TiCx中的碳空位是提高其結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性和生核效率的關(guān)鍵。 研究表明，無(wú)空位的 TiC 是鋁的有效生核襯底，在接近凝固點(diǎn)的鋁熔體中， Al 原子能夠依附于其周?chē)纬梢粋€(gè)完全共格的有序區(qū)，最終促進(jìn) α-Al 生核和鋁 晶粒細(xì)化。經(jīng)過(guò)長(zhǎng)期的研究和探索發(fā)現(xiàn)，TiCx 中的碳空位可以被原子半徑較小 的 B、N 等原子填充，最終形成摻雜型的 TiCxB1-x和 TiCxN1-x等粒子，從而降低 空位濃度并提高異質(zhì)生核能力。 B 摻雜型 Al-Ti-C 晶種合金中含有大量直徑在 1μm 以下（亞微米）的 TiCxB1-x 晶核襯底粒子，且彌散分布，當(dāng)將該中間合金以微量（0.15%左右）加 入到待細(xì)化的鋁及其合金熔體中后，立即釋放出大量的亞微米級(jí)的摻雜型 TiC 晶核，從而使待細(xì)化鋁合金的晶粒組織得到顯著細(xì)化甚至超細(xì)化（指晶粒直徑 在微米級(jí)）。因此，采用摻雜型 Al-Ti-C 晶種合金對(duì)鋁熔體進(jìn)行晶粒細(xì)化處理 將是鋁加工行業(yè)又一次重要的技術(shù)進(jìn)步。

本實(shí)用新型公開(kāi)了一種鋁基非晶薄帶收卷裝置，包括固定底座，所述支撐操作臺(tái)頂部的兩側(cè)均固定連接有限位機(jī)構(gòu)，所述支撐操作臺(tái)頂部靠近左側(cè)的位置固定連接有表面除雜裝置，所述支撐操作臺(tái)頂部且位于表面除雜裝置的右側(cè)固定連接有表面吹干裝置，所述固定底座頂部且位于支撐柱的右側(cè)固定連接有收卷固定架，所述收卷固定架的頂部轉(zhuǎn)動(dòng)連接有收卷滾輪，本實(shí)用新型涉及鋁基非晶技術(shù)領(lǐng)域。該鋁基非晶薄帶收卷裝置，達(dá)到了薄帶收卷開(kāi)始階段便于固定收卷，保證薄帶收卷傳輸過(guò)程中不出現(xiàn)偏移褶皺現(xiàn)象，保證薄帶表面的光滑度，不被劃傷，從而提高光潔度和磁

電脈沖可以顯著改變材料微觀結(jié)構(gòu)演化路徑和擴(kuò)展材料微觀結(jié)構(gòu)的特征參數(shù)范圍；為材料加工和新材料的制備提供了新的廣闊空間。電脈沖退火快速?gòu)?qiáng)化亞微米純鋁，短時(shí)間電脈沖退火降低拉錯(cuò)密度且不引起晶粒尺寸增大，液氮下電脈沖處理可以析出致密的納米析出相，提升材料性能。

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡(jiǎn)稱(chēng)UPS）是細(xì)胞內(nèi)最重要的蛋白質(zhì)降解通路，對(duì)維持生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的濃度平衡，以及對(duì)調(diào)控蛋白、錯(cuò)誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關(guān)重要的作用，參與了細(xì)胞周期、基因表達(dá)調(diào)控等多種細(xì)胞進(jìn)程，由UPS失常引發(fā)的蛋白質(zhì)新陳代謝異常與眾多人類(lèi)重大疾病直接相關(guān)。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學(xué)家被授予了諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)，以表彰他們對(duì)該降解通路的發(fā)現(xiàn)。UPS中蛋白酶體是細(xì)胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復(fù)雜的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質(zhì)量約為2.5MDa。美國(guó)FDA批準(zhǔn)的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標(biāo)。近年來(lái)，隨著冷凍電鏡技術(shù)的發(fā)展和應(yīng)用，人們對(duì)這一大分子機(jī)器的結(jié)構(gòu)和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報(bào)道了人源蛋白酶體基態(tài)的3.6?冷凍電鏡結(jié)構(gòu)及其他三個(gè)亞納米分辨構(gòu)象，并首次發(fā)現(xiàn)一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的核心顆粒（Core Particle，簡(jiǎn)稱(chēng)CP）底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開(kāi)放狀態(tài)（見(jiàn)PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報(bào)道了6個(gè)ATPγS結(jié)合狀態(tài)下的26S動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，包括三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)近原子分辨（4~5?）結(jié)構(gòu)（見(jiàn)Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構(gòu)和內(nèi)在運(yùn)動(dòng)行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對(duì)于蛋白酶體如何實(shí)現(xiàn)底物降解的原子水平工作機(jī)制仍一無(wú)所知。此外，盡管冷凍電鏡技術(shù)近年來(lái)廣泛應(yīng)用于分析具有動(dòng)態(tài)特征的蛋白復(fù)合體結(jié)構(gòu)和平衡態(tài)構(gòu)象，但對(duì)其中間態(tài)結(jié)構(gòu)和非平衡構(gòu)象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動(dòng)力學(xué)分析還有相當(dāng)一段距離。 為了真正實(shí)現(xiàn)原子水平的蛋白酶體底物降解動(dòng)態(tài)過(guò)程的冷凍電鏡三維重建和動(dòng)力學(xué)表征，毛有東課題組攻克了兩大技術(shù)難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態(tài)構(gòu)象？課題組發(fā)展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點(diǎn)，在底物降解中間過(guò)程，通過(guò)將ATP快速置換成ATPγS，結(jié)合快速冷凍的優(yōu)勢(shì)，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過(guò)程的中間態(tài)。其二，如何在從冷凍電鏡數(shù)據(jù)中分析出更多構(gòu)象的同時(shí)，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過(guò)多年持續(xù)努力，發(fā)展了多種基于人工智能和機(jī)器學(xué)習(xí)的冷凍電鏡圖像聚類(lèi)的新型算法，并針對(duì)蛋白酶體的動(dòng)力學(xué)特征，設(shè)計(jì)了一套極其有效的整合了多種算法的多構(gòu)象分類(lèi)流程。通過(guò)這兩套技術(shù)方案的完美結(jié)合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過(guò)程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態(tài)構(gòu)象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結(jié)合到去泛素化，再到底物轉(zhuǎn)運(yùn)的動(dòng)態(tài)過(guò)程。與同期在Science上發(fā)表的與底物結(jié)合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結(jié)構(gòu)（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來(lái)自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構(gòu)象數(shù)量多一倍，全部構(gòu)象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態(tài)結(jié)構(gòu)中底物并不能真正自由轉(zhuǎn)運(yùn)，所推測(cè)的機(jī)理僅限于底物轉(zhuǎn)運(yùn)這一步，對(duì)于其他三大Nature論文所回答重要問(wèn)題均無(wú)法給出答案。這體現(xiàn)了該Nature論文不僅在實(shí)驗(yàn)方法的原創(chuàng)性上和數(shù)據(jù)分析水平和質(zhì)量上，更在科學(xué)發(fā)現(xiàn)和問(wèn)題探究的深度和廣度上大幅超越了來(lái)自Science的競(jìng)爭(zhēng)性論文。圖一 七個(gè)利用冷凍電鏡解析的精細(xì)原子結(jié)構(gòu)完整揭示了從泛素識(shí)別、去泛素化反應(yīng)、轉(zhuǎn)運(yùn)啟動(dòng)和持續(xù)降解的核心功能動(dòng)態(tài)過(guò)程。 作為整個(gè)蛋白酶體的動(dòng)力來(lái)源與運(yùn)轉(zhuǎn)核心，AAA-ATPase激酶分子馬達(dá)展現(xiàn)出了三種不同的核苷酸水解協(xié)作模式，6個(gè)ATPase亞基協(xié)調(diào)工作，交替與底物發(fā)生相互作用。在去泛素化過(guò)程（EB態(tài)）中，處于對(duì)立位置的兩個(gè)ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內(nèi)的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道被打開(kāi)，使得底物可以進(jìn)入軸心通道；與此同時(shí)，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發(fā)生相互作用，執(zhí)行其作為去泛素化酶的功能；在轉(zhuǎn)運(yùn)起始過(guò)程（EC態(tài)）中，相鄰的兩個(gè)ATPase亞基Rpt1與Rpt5會(huì)同時(shí)水解ATP，調(diào)控顆粒（Regulatory Particle，簡(jiǎn)稱(chēng)RP）發(fā)生大規(guī)模轉(zhuǎn)動(dòng)并釋放泛素；在底物去折疊與轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)程（ED態(tài)）中，三個(gè)相鄰的ATPase亞基會(huì)分別同步進(jìn)行ATP的結(jié)合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過(guò)程會(huì)單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學(xué)能轉(zhuǎn)換為機(jī)械能，使得相應(yīng)的ATPase亞基發(fā)生剛體轉(zhuǎn)動(dòng)，推動(dòng)底物的去折疊和單向輸運(yùn)，同時(shí)CP的轉(zhuǎn)運(yùn)通道入口打開(kāi)，底物被送入通道中進(jìn)行降解。這些研究結(jié)果為幾十年來(lái)對(duì)蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)信息，對(duì)于理解生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的降解過(guò)程和一系列負(fù)責(zé)物質(zhì)輸運(yùn)的ATPase馬達(dá)分子的一般工作原理具有極為重要的科學(xué)意義。

本發(fā)明公開(kāi)了一種抗蟲(chóng)融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個(gè)核苷酸序列位于同一個(gè)開(kāi)放閱讀框內(nèi)。該抗蟲(chóng)融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經(jīng)過(guò)修飾的基因。本發(fā)明還同時(shí)公開(kāi)了上述抗蟲(chóng)融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發(fā)明的融合蛋白能用于制備轉(zhuǎn)基因抗蟲(chóng)農(nóng)作物。

本發(fā)明公開(kāi)了一種絲腺蠶絲蛋白的提取方法。將五齡熟蠶在水中浸死后，置于在一定溫度下放置，直至絲腺體凝固后解剖取出；將得到的中部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，除去蠶體組織雜質(zhì)，獲得中部絲腺蠶絲蛋白；將得到的后部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，得到的后部絲腺蠶絲蛋白為后部絲腺絲素；將中部絲腺蠶絲蛋白中的外層進(jìn)行剝離，外層剝離得到的蠶絲蛋白為中部絲腺絲膠，剝離剩余得到的內(nèi)部蠶絲蛋白為中部絲腺絲素。本發(fā)明方法簡(jiǎn)單有效，避免了熟蠶直接解剖時(shí)絲腺蠶絲蛋白粘性而引起的操作不易性，具有勞動(dòng)強(qiáng)度低、提取效率高、產(chǎn)物易干燥和保存等特點(diǎn)；其成品可用于食品、化妝品、組織工程、載藥系統(tǒng)等多種領(lǐng)域，應(yīng)用范圍廣。