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本項(xiàng)目通過(guò)復(fù)合改性劑的分子設(shè)計(jì)和控制有關(guān)反應(yīng)參數(shù)，使表面改性后的氧化鋁微粉在不同性質(zhì)或組成的水性介質(zhì)中有較為理想的相容性和分散穩(wěn)定性。 特點(diǎn)： 1. 根據(jù)不同性質(zhì)或組成的水性介質(zhì)，設(shè)計(jì)和合成復(fù)合改性劑； 2. 控制有關(guān)反應(yīng)參數(shù)，使氧化鋁粉體的表面包覆率和表面改性效果可 控； 3. 剩余反應(yīng)物、溶劑和復(fù)合改性劑均可回收和循環(huán)使用，整個(gè)氧化鋁微粉的表面改性過(guò)程閉合循環(huán)，清潔環(huán)保。 專(zhuān)利 1：一種氧化鋁磨料粉體的表面改性方法（20161011250.9） 專(zhuān)利 2：一種高水分散穩(wěn)定性氧化鋁粉體的資源化表面改性方法（201611166922.5）

研發(fā)階段/n內(nèi)容簡(jiǎn)介：本研究是以發(fā)酵、釀造、制糖、制藥等工廠(chǎng)的副產(chǎn)品米渣(濕渣蛋白含量35%)為主要原料，采用多菌種發(fā)酵的生物工程新技術(shù)，將米渣中的蛋白質(zhì)降解為可溶性游離的復(fù)合氨基酸和短肽營(yíng)養(yǎng)液。該營(yíng)養(yǎng)液配比合理，不含任何色素和防腐劑，是一種獨(dú)特的發(fā)酵型純天然保健飲品，色澤為淡黃色，清亮、透明，酸甜可口。該研究選用了多種正交試驗(yàn)法對(duì)單、雙、多菌種的種子和發(fā)酵配養(yǎng)基配方、工藝路線(xiàn)及參數(shù)等關(guān)鍵技術(shù)進(jìn)行優(yōu)選、對(duì)比，驗(yàn)證擴(kuò)大試驗(yàn)，掌握了該技術(shù)的關(guān)鍵。據(jù)查新檢索目前國(guó)內(nèi)外未見(jiàn)有相同工藝產(chǎn)品的文獻(xiàn)報(bào)道。中試成果

本發(fā)明公開(kāi)了一種丁酸梭菌分泌的抗菌肽及其氨基酸序列和應(yīng)用。所述的抗菌肽氨基酸序列為序列表SEQ?ID?NO:1所示，分子量為2264.6道爾頓，等電點(diǎn)為8.64。其制備方法是：硫酸銨沉淀培養(yǎng)基中丁酸梭菌分泌的的抗菌肽，利用陽(yáng)離子交換、分子篩層析和反向高效液相色譜法純化抗菌肽。該抗菌肽具有顯著的抗菌活性，且不會(huì)對(duì)豬的紅細(xì)胞產(chǎn)生溶血作用，可用于開(kāi)發(fā)制備飼用抗菌藥物。

本發(fā)明涉及一種黃粉蟲(chóng)肽的分離鑒定及功能分析方法，采用超聲處理、技術(shù)篩選、超濾分子截流、分子篩、反相高壓液相色譜(HPLC)柱層析、質(zhì)譜和氨基酸分析等技術(shù)，從誘導(dǎo)的黃粉蟲(chóng)中分離到氨基酸序列為SEQ?ID?NO : 1的八肽，并進(jìn)一步驗(yàn)證其抗氧化活性，證實(shí)其抗氧化功能強(qiáng)于谷胱甘肽，為該天然抗氧化八肽的產(chǎn)品開(kāi)發(fā)應(yīng)用奠定了基礎(chǔ)。

本項(xiàng)目的特點(diǎn)是尿綜合利用聯(lián)產(chǎn)工藝，可將尿激酶、激肽釋放酶，抑肽酶和高純度尿多酸肽四種成分分別提取分離出來(lái)，能大大降低成本。高純度高分子尿激酶新工藝曾與中國(guó)藥品檢定所共同舉辦了學(xué)習(xí)班，轉(zhuǎn)讓給了四家藥廠(chǎng)還承擔(dān)制作了國(guó)家標(biāo)準(zhǔn)品和亞太地區(qū)國(guó)際標(biāo)準(zhǔn)品，MW54，000達(dá)100%，而英國(guó)制作的樣品只有60%。尿多酸肽是國(guó)際上唯一的尿制劑抗癌藥物，但含75%尿素、銨鹽、類(lèi)黑精、雜醇油等大量雜質(zhì)，副作用大，穩(wěn)定性差。本工藝排雜徹底，提取分離純化手段先進(jìn)，成本低，收率高，純度高，活性高，無(wú)副作用。

本發(fā)明公開(kāi)了一種基于交互注意力的HLA和抗原肽結(jié)合預(yù)測(cè)方法，屬于計(jì)算生物學(xué)技術(shù)領(lǐng)域。所示方法包括步驟1，采集HLA等位基因和獨(dú)特肽段數(shù)據(jù)，構(gòu)建HLA和抗原肽結(jié)合數(shù)據(jù)集；步驟2，構(gòu)建HLA和抗原肽結(jié)合預(yù)測(cè)模型，使用所述HLA和抗原肽結(jié)合數(shù)據(jù)集對(duì)預(yù)測(cè)模型進(jìn)行訓(xùn)練，獲得訓(xùn)練后的預(yù)測(cè)模型；步驟3，將HLA序列和抗原肽序列輸入預(yù)測(cè)模型，獲得HLA和抗原肽結(jié)合的預(yù)測(cè)結(jié)果。該方法將基于序列和結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)任務(wù)整合到統(tǒng)一模型中，分析預(yù)測(cè)pHLA關(guān)于序列和結(jié)構(gòu)的潛力。這種雙維度評(píng)估比現(xiàn)有方法提供了更全面的抗原免疫原性視角，為觸發(fā)免疫反應(yīng)的新抗原質(zhì)量提供了新見(jiàn)解。

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡(jiǎn)稱(chēng)UPS）是細(xì)胞內(nèi)最重要的蛋白質(zhì)降解通路，對(duì)維持生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的濃度平衡，以及對(duì)調(diào)控蛋白、錯(cuò)誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關(guān)重要的作用，參與了細(xì)胞周期、基因表達(dá)調(diào)控等多種細(xì)胞進(jìn)程，由UPS失常引發(fā)的蛋白質(zhì)新陳代謝異常與眾多人類(lèi)重大疾病直接相關(guān)。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學(xué)家被授予了諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)，以表彰他們對(duì)該降解通路的發(fā)現(xiàn)。UPS中蛋白酶體是細(xì)胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復(fù)雜的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質(zhì)量約為2.5MDa。美國(guó)FDA批準(zhǔn)的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標(biāo)。近年來(lái)，隨著冷凍電鏡技術(shù)的發(fā)展和應(yīng)用，人們對(duì)這一大分子機(jī)器的結(jié)構(gòu)和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報(bào)道了人源蛋白酶體基態(tài)的3.6?冷凍電鏡結(jié)構(gòu)及其他三個(gè)亞納米分辨構(gòu)象，并首次發(fā)現(xiàn)一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的核心顆粒（Core Particle，簡(jiǎn)稱(chēng)CP）底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開(kāi)放狀態(tài)（見(jiàn)PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報(bào)道了6個(gè)ATPγS結(jié)合狀態(tài)下的26S動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，包括三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)近原子分辨（4~5?）結(jié)構(gòu)（見(jiàn)Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構(gòu)和內(nèi)在運(yùn)動(dòng)行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對(duì)于蛋白酶體如何實(shí)現(xiàn)底物降解的原子水平工作機(jī)制仍一無(wú)所知。此外，盡管冷凍電鏡技術(shù)近年來(lái)廣泛應(yīng)用于分析具有動(dòng)態(tài)特征的蛋白復(fù)合體結(jié)構(gòu)和平衡態(tài)構(gòu)象，但對(duì)其中間態(tài)結(jié)構(gòu)和非平衡構(gòu)象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動(dòng)力學(xué)分析還有相當(dāng)一段距離。 為了真正實(shí)現(xiàn)原子水平的蛋白酶體底物降解動(dòng)態(tài)過(guò)程的冷凍電鏡三維重建和動(dòng)力學(xué)表征，毛有東課題組攻克了兩大技術(shù)難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態(tài)構(gòu)象？課題組發(fā)展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點(diǎn)，在底物降解中間過(guò)程，通過(guò)將ATP快速置換成ATPγS，結(jié)合快速冷凍的優(yōu)勢(shì)，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過(guò)程的中間態(tài)。其二，如何在從冷凍電鏡數(shù)據(jù)中分析出更多構(gòu)象的同時(shí)，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過(guò)多年持續(xù)努力，發(fā)展了多種基于人工智能和機(jī)器學(xué)習(xí)的冷凍電鏡圖像聚類(lèi)的新型算法，并針對(duì)蛋白酶體的動(dòng)力學(xué)特征，設(shè)計(jì)了一套極其有效的整合了多種算法的多構(gòu)象分類(lèi)流程。通過(guò)這兩套技術(shù)方案的完美結(jié)合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過(guò)程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態(tài)構(gòu)象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結(jié)合到去泛素化，再到底物轉(zhuǎn)運(yùn)的動(dòng)態(tài)過(guò)程。與同期在Science上發(fā)表的與底物結(jié)合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結(jié)構(gòu)（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來(lái)自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構(gòu)象數(shù)量多一倍，全部構(gòu)象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態(tài)結(jié)構(gòu)中底物并不能真正自由轉(zhuǎn)運(yùn)，所推測(cè)的機(jī)理僅限于底物轉(zhuǎn)運(yùn)這一步，對(duì)于其他三大Nature論文所回答重要問(wèn)題均無(wú)法給出答案。這體現(xiàn)了該Nature論文不僅在實(shí)驗(yàn)方法的原創(chuàng)性上和數(shù)據(jù)分析水平和質(zhì)量上，更在科學(xué)發(fā)現(xiàn)和問(wèn)題探究的深度和廣度上大幅超越了來(lái)自Science的競(jìng)爭(zhēng)性論文。圖一 七個(gè)利用冷凍電鏡解析的精細(xì)原子結(jié)構(gòu)完整揭示了從泛素識(shí)別、去泛素化反應(yīng)、轉(zhuǎn)運(yùn)啟動(dòng)和持續(xù)降解的核心功能動(dòng)態(tài)過(guò)程。 作為整個(gè)蛋白酶體的動(dòng)力來(lái)源與運(yùn)轉(zhuǎn)核心，AAA-ATPase激酶分子馬達(dá)展現(xiàn)出了三種不同的核苷酸水解協(xié)作模式，6個(gè)ATPase亞基協(xié)調(diào)工作，交替與底物發(fā)生相互作用。在去泛素化過(guò)程（EB態(tài)）中，處于對(duì)立位置的兩個(gè)ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內(nèi)的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道被打開(kāi)，使得底物可以進(jìn)入軸心通道；與此同時(shí)，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發(fā)生相互作用，執(zhí)行其作為去泛素化酶的功能；在轉(zhuǎn)運(yùn)起始過(guò)程（EC態(tài)）中，相鄰的兩個(gè)ATPase亞基Rpt1與Rpt5會(huì)同時(shí)水解ATP，調(diào)控顆粒（Regulatory Particle，簡(jiǎn)稱(chēng)RP）發(fā)生大規(guī)模轉(zhuǎn)動(dòng)并釋放泛素；在底物去折疊與轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)程（ED態(tài)）中，三個(gè)相鄰的ATPase亞基會(huì)分別同步進(jìn)行ATP的結(jié)合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過(guò)程會(huì)單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學(xué)能轉(zhuǎn)換為機(jī)械能，使得相應(yīng)的ATPase亞基發(fā)生剛體轉(zhuǎn)動(dòng)，推動(dòng)底物的去折疊和單向輸運(yùn)，同時(shí)CP的轉(zhuǎn)運(yùn)通道入口打開(kāi)，底物被送入通道中進(jìn)行降解。這些研究結(jié)果為幾十年來(lái)對(duì)蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)信息，對(duì)于理解生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的降解過(guò)程和一系列負(fù)責(zé)物質(zhì)輸運(yùn)的ATPase馬達(dá)分子的一般工作原理具有極為重要的科學(xué)意義。

本發(fā)明公開(kāi)了一種抗蟲(chóng)融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個(gè)核苷酸序列位于同一個(gè)開(kāi)放閱讀框內(nèi)。該抗蟲(chóng)融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經(jīng)過(guò)修飾的基因。本發(fā)明還同時(shí)公開(kāi)了上述抗蟲(chóng)融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發(fā)明的融合蛋白能用于制備轉(zhuǎn)基因抗蟲(chóng)農(nóng)作物。

本發(fā)明公開(kāi)了一種絲腺蠶絲蛋白的提取方法。將五齡熟蠶在水中浸死后，置于在一定溫度下放置，直至絲腺體凝固后解剖取出；將得到的中部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，除去蠶體組織雜質(zhì)，獲得中部絲腺蠶絲蛋白；將得到的后部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，得到的后部絲腺蠶絲蛋白為后部絲腺絲素；將中部絲腺蠶絲蛋白中的外層進(jìn)行剝離，外層剝離得到的蠶絲蛋白為中部絲腺絲膠，剝離剩余得到的內(nèi)部蠶絲蛋白為中部絲腺絲素。本發(fā)明方法簡(jiǎn)單有效，避免了熟蠶直接解剖時(shí)絲腺蠶絲蛋白粘性而引起的操作不易性，具有勞動(dòng)強(qiáng)度低、提取效率高、產(chǎn)物易干燥和保存等特點(diǎn)；其成品可用于食品、化妝品、組織工程、載藥系統(tǒng)等多種領(lǐng)域，應(yīng)用范圍廣。