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蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構

本發明公開了一種萘磺酰胺類化合物及其制備方法與在調節植物生長活性中的應用。本發明提供的萘磺酰胺類化合物，其結構通式如式Ⅰ所示。本發明提供的式I所示萘磺酰胺類化合物，結構簡單，具有優良的植物生長調節活性，制備方法簡單可行，利于大規模生產。

8月9日，我校生命科學與技術學院、亞熱帶農業生物資源保護與利用國家重點實驗室何正國教授領銜的合成生物學團隊與北京理工大學和北京科技大學相關團隊合作聯合在國際著名學術期刊《自然-通訊》（Nature Communications）發表題為《綠色植物OTUB亞家族中保守的Met1特異性基序使水稻OTUB1能夠水解Met1泛素鏈》（Met1-specific Motifs conserved in OTUB subfamily of green plants enable rice OTUB1 to Hydrolyse Met1 Ubiquitin Chains）的研究論文。

分析了42份水稻核心種質中紋孔變異程度，發現紋孔大小與株高等性狀正相關，揭示了細胞壁精細結構對農作物生長的重要影響。該研究借助多項前沿技術手段，發現了全新的多糖區隔結構，并闡明了該結構控制紋孔紋飾形成、調控導管生理功能穩健性的分子機理。?

本發明提供了花生維生素E合成相關基因AhPK及其在提高植物維生素E含量和耐鹽性中的應用，將該AhPK基因在花生中超量表達后，得到生育酚含量和活性最高的α生育酚含量顯著提高的轉基因植株。實驗證明，將本發明的AhPK基因超量表達可顯著提高花生葉片的維生素E含量，且可明顯增強轉基因花生種子的耐鹽性。本發明的蛋白及其編碼基因對于植物維生素E合成機制的研究，以及提高植物的維生素E含量、活性和植株的抗逆性具有重要的理論及實際意義，應用前景廣闊。

該項研究工作提出了新的面向復雜種植和灌溉條件的農業區遙感蒸散發時空數據的融合方法，該算法采用農業區相對均勻氣象和灌溉條件的水文響應單元代替傳統的分解窗口，并提出一種ET校正的方法，基于作物種植結構對ET進行分解和重構。

該研究發掘了小麥抗旱基因TaDTG6-B并揭示了其功能獲得性等位變異調控小麥抗旱性的分子遺傳機理。

西安交通大學能源與動力工程學院加速器中子源低能段真空設備競爭性磋商

近日，物理科學與技術學院俞云偉教授課題組在時域天文學領域取得了新的研究進展，揭示了快變藍色光學暫現源的磁陀星統計性質及其和長伽馬射線暴、超亮超新星的可能內在聯系，相關研究成果于8月22日發表于國際權威期刊《TheAstrophysicalJournalLetters》。

報道了pre-tRNA結合人源tRNA剪接內切酶 (tRNA splicing endonuclease, TSEN) 復合物處于“預催化”和“催化后”兩種狀態的高分辨率結構，結合體外生化，揭示了TSEN復合物識別和剪切pre-tRNA內含子的分子機理。