發現自噬蛋白激酶復合體成員ATG1和ATG13蛋白在營養缺陷及恢復條件下，其穩定性受26S蛋白酶體動態調控。在正常生長條件下，E3泛素連接酶SINAT1和SINAT2與自噬起始復合體中的ATG13蛋白相互作用，通過K48連接的泛素化修飾，促進ATG13蛋白的降解，從而抑制自噬過程的發生。在營養缺陷條件下，SINAT6則通過競爭性結合ATG13，抑制ATG13蛋白的泛素化降解，促進自噬發生。深入研究表明，ATG13a蛋白中K607和K609兩個關鍵的賴氨酸殘基對于其泛素化及抑制自噬發生至關重要。進一步，研究發現TRAF1a和TRAF1b作為接頭分子，參與了SINAT1/SINAT2及SINAT6對ATG13蛋白的穩定性調控。同時，該研究揭示了ATG1蛋白通過磷酸化修飾，在營養缺陷條件下反饋調節TRAF1接頭分子蛋白的穩定性，進一步維持植物自噬發生水平的穩態（如上圖所示）。與其生理功能一致，擬南芥atg1a atg1b atg1c三突變體表現出提前衰老、對營養缺陷異常敏感、及TRAF1a蛋白穩定性下降的表型。該論文揭示了擬南芥SINAT家族蛋白通過介導ATG13蛋白的泛素化修飾和穩定性，影響植物自噬發生的分子機制，具有重要的科學意義。